Saccharopin Dehydrogenase

Ria Hagemann Juli 26, 2016 S 2 0
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In der Molekularbiologie, die Proteindomäne Saccharopin Dehydrogenase, auch genannt Saccharopin Reduktase ist ein Enzym, das in den Stoffwechsel der Aminosäure Lysin beteiligt ist, über eine Zwischen Substanz namens Saccharopin. Die Saccharopin Dehydrogenase-Enzym kann unter EC 1.5.1.7, EC 1.5.1.8, EC 1.5.1.9 und 1.5.1.10 EG eingestuft werden. Es hat eine wichtige Funktion bei Lysin Stoffwechsel und eine Reaktion katalysiert, in der alpha-Aminoadipinsäure Weges. Dieser Weg ist einzigartig für Pilz organsims daher könnte dieses Moleküls, die bei der Suche nach neuen Antibiotika. Diese Proteinfamilie gehört auch Saccharopin Dehydrogenase und Homospermidinsynthase. Es wird in Prokaryonten, Eukaryonten und Archaea gefunden.

Funktion

Vereinfachend verwendet SDH NAD + als ein Oxidationsmittel, um die reversible Pyridinnucleotid abhängigen oxidative Deaminierung des Substrats Saccharopin katalysieren, um die Produkte, Lysin und alpha-Ketoglutarat zu bilden. Dies kann durch die folgende Gleichung beschrieben werden:

Saccharopin ⇌ Lysin + Alpha-Ketoglutarat

Saccharopin Dehydrogenase EC katalysiert die Kondensation von L-alpha-Aminoadipat-delta-Semialdehyd mit L-Glutamat, ein Imin, die von NADPH reduziert wird, wobei Saccharopin zu ergeben. In einigen Organismen dieses Enzym als bifunktionelles Polypeptid mit Lysin-Ketoglutarat-Reduktase gefunden.

Homospermidinsynthase Proteinen. Homospermidinsynthase katalysiert die Synthese des Polyamin Homospermidin aus 2 mol Putrescin in einer NAD-abhängigen Reaktion.

Struktur

Es scheint zwei Proteindomänen von ähnlicher Größe ist. Eine Domäne ist eine Ross Falte, NAD + / NADH bindet, und der andere ist relativ ähnlich. Beide Domänen enthalten eine Sechsstrang parallel Beta-Faltblatt von alpha-Helices und Schleifen umgeben.

Pathology

Mängel sind mit hyperlysinemia verbunden.

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